Ireki menu nagusia
Mioglobinaren egitura tridimentsionala


Mioglobina ornodunen giharretan dagoen heteroproteina da, hemoglobinarekin antza handia duena, egitura kimikoa eta eginkizunari dagokionez. Hemoglobinaren antzera, oxigenoa garraiatzen du, batez ere giharretan (gogoratu hemoglobinak odolean garraiatzen duela).

Mioglobina, heteroproteina guztien antzera, talde proteikoz (proteinaz) eta talde prostetikoz (molekula ez-proteikoz) osaturik dago. Mioglobinaren talde prostetikoa eraztun tetrapirrolikoa da, erdian burdin atomoa duena. Talde prostetikoari hemo taldea deritzo.

Oxigenoa hemo taldearen burdin atomoari lotzen zaio, itzulgarria den prozesu batean. Hemoglobinaren aldean,baina, mioglobinak oxigenoaren molekula bakarra garraiatzen du bere molekulan (hemoglobinak lau molekula oxigeno garraiatzen duen bitartean).

Mioglobinak egitura globularra du, eta 153 aminoazido dituen kate peptidiko bakarrez osatuta dago. Bere pisu molekularra 16.700 Daltonekoa da, hemoglobinaren aldean proteina txikia izanik.

Hemoproteina honek garrantzi historikoa du, bera izan baitzen bere egitura tridimentsionala erakutsi zuen lehenengo proteina. Izan ere, 1958an John Kendrew-ek eta bere lankideek kaxalotearen mioglobina estreinakoz aztertu zuten X izpien kristalografiaren bidez, bere egitura tertziarioaren eredua argituz.

Mioglobina ugaria da lan handia egiten duten giharretan: eskeleto-giharretan eta bihotz-giharretan, esaterako. Kalte muskularra agertzen denean odolera askatzen da kopuru handitan.

Proteina honek gorri kolorea ematen die gihar eta haragiari. Oxigenoa atxikita duenean haragia gorri kolorekoa da, eta mioglobinaren burdin atomoa era ferrosoan (+2) dago. Era ferrikoan (+3) mioglobinak oxigeno atomoa galtzen du eta kolore ilunagoa ematen dio haragiari.