ATP sintasa: berrikuspenen arteko aldeak

Ezabatutako edukia Gehitutako edukia
Gartxoak (eztabaida | ekarpenak)
Gartxoak (eztabaida | ekarpenak)
7. lerroa:
ATP sintasa [[Nanometro|10 nm]]-tako diametroa duen proteina konplexua da. Bi konplexu nagusi ditu, ''F<sub>0</sub>'' eta ''F<sub>1</sub>''.<ref name=":0">{{Erreferentzia|izenburua=Zelulen motor birakaria|hizkuntza=eu|url=https://zientzia.eus/artikuluak/zelulen-motor-birakaria/|aldizkaria=Zientzia.eus|sartze-data=2020-01-18}}</ref>
 
''F<sub>0</sub>'' konplexua mintzean txertaturik dagoen zatia da. Azpiunitate batzuek osatzen dute, ''a'', ''b<sub>2</sub>'' eta ''c<sub>10-14</sub>'' unitateek hain zuzen ere. C azpiunitateek eraztun bat osatzen dute eta H<sup>+</sup> gradienteari erantzunez errotatzen hasten dira. ''F<sub>1</sub>'' konplexua mintzetik ateratzen den zatia da eta bertan lortzen dira ATPakATP molekulak. Bigarren konplexu honek ere hainbat azpiunitate ditu, ''α<sub>3</sub>'', ''β<sub>3</sub>'', ''γ'', ''δ'' eta ''ε''. ''c'' eraztunarekin batera ''γ'' eta ''ε'' azpiunitateek biratu egiten dute eta 120º bakoitzeko ''α<sub>3</sub>'' eta ''β<sub>3</sub>''-ri konformazio aldaketak eragiten dizkiete. ''b<sub>2</sub>OSCP1'' (Oligomycin Sensitiviy Conferring Protein) azpiunitateek ''F<sub>0</sub>'' eta ''F<sub>1</sub>'' konplexuak lotzen dituzte<ref>{{Cite book|izena=|abizena=Smith, Marks, Lieberman|urtea=|izenburua=«21». Bioquímica básica de Marks, un enfoque clínico|argitaletxea=Lippincott Williams & Wilkins|orrialdea=|orrialdeak=325-330|ISBN=0-7817-2145-8|hizkuntza=}}</ref>.
 
== ATP sintasaren funtzionamendua ==