ATP sintasa: berrikuspenen arteko aldeak

Ezabatutako edukia Gehitutako edukia
Gartxoak (eztabaida | ekarpenak)
Orri berria: «{{lanean}} 300px|thumb|ATP sintasa, mitokondrioaren barne mintzean edo Gram- baktgerioen mintzean txertaturik. '''ATP sintasa''' edo '''ATP sinteta...»
 
Gartxoak (eztabaida | ekarpenak)
No edit summary
1. lerroa:
{{lanean}}
[[Fitxategi:Atp synthase.PNG|300px|thumb|ATP sintasa, mitokondrioaren barne mintzean edo Gram- baktgerioen mintzean txertaturik.]]
'''ATP sintasa''' edo '''ATP sintetasa''' [[zelula mintz]]ean txertaturik dagoen transmintzeko proteina bat da [[Adenosina trifosfato|ATP]] molekulak ekoizten dituena<ref>{{Erreferentzia|izena=Daichi|abizena=Okuno|izenburua=Rotation and structure of FoF1-ATP synthase|orrialdeak=655–664|hizkuntza=en|abizena2=Iino|abizena3=Noji|izena2=Ryota|izena3=Hiroyuki|data=2011-06-01|url=https://academic.oup.com/jb/article/149/6/655/2182760|aldizkaria=The Journal of Biochemistry|alea=6|zenbakia=149|issn=0021-924X|doi=10.1093/jb/mvr049|sartze-data=2020-01-18}}</ref>.
 
Protoien (H<sup>+</sup>) gradienteaz baliatuz [[Adenosina difosfato|ADP]] molekulak fosfato inorganikoarekin elkartu eta ATPak lortzen ditu mitokondrioen barneko mintzean (arnasketa zelularrean) eta tilakoideen mintzean (fotosintesiaren argitako fasean).
 
== Egitura ==
ATP sintasa [[Nanometro|10 nm]]-tako diametroa duen proteina konplexua da. Bi konplexu nagusi ditu, ''F<sub>0</sub>'' eta ''F<sub>1</sub>''.<ref name=":0">{{Erreferentzia|izenburua=Zelulen motor birakaria|hizkuntza=eu|url=https://zientzia.eus/artikuluak/zelulen-motor-birakaria/|aldizkaria=Zientzia.eus|sartze-data=2020-01-18}}</ref>
 
''F<sub>0</sub>'' konplexua mintzean txertaturik dagoen zatia da. Azpiunitate batzuek osatzen dute, ''a'', ''b<sub>2</sub>'' eta ''c<sub>10-14</sub>'' unitateek hain zuzen ere. C azpiunitateek eraztun bat osatzen dute eta H<sup>+</sup> gradienteari erantzunez errotatzen hasten dira. ''F<sub>1</sub>'' konplexua mintzetik ateratzen den zatia da eta bertan lortzen dira ATPak. Bigarren konplexu honek ere hainbat azpiunitate ditu, ''α<sub>3</sub>'', ''β<sub>3</sub>'', ''γ'', ''δ'' eta ''ε''. ''c'' eraztunarekin batera ''γ'' eta ''ε'' azpiunitateek biratu egiten dute eta 120º bakoitzeko ''α<sub>3</sub>'' eta ''β<sub>3</sub>''-ri konformazio aldaketak eragiten dizkiete. ''b<sub>2</sub>OSCP1'' (Oligomycin Sensitiviy Conferring Protein) azpiunitateek ''F<sub>0</sub>'' eta ''F<sub>1</sub>'' konplexuak lotzen dituzte<ref>{{Cite book|izena=|abizena=Smith, Marks, Lieberman|urtea=|izenburua=«21». Bioquímica básica de Marks, un enfoque clínico|argitaletxea=Lippincott Williams & Wilkins|orrialdea=|orrialdeak=325-330|ISBN=0-7817-2145-8|hizkuntza=}}</ref>.
 
== ATP sintasaren funtzionamendua ==
15. lerroa:
::''ADP + P<sub>i</sub> + ''n''H<sup>+</sup><sub>p</sub> → ATP + H<sub>2</sub>O + ''n''H<sup>+</sup><sub>P</sub> ''
 
Arnasketa zelularreko [[Krebs zikloa]]n sortzen diren [[Nikotinamida adenina dinukleotido|NADH + H<sup>+</sup>]] eta [[Flabina adenina dinukleotido|FADH<sub>2</sub>]] koentzima erreduzituak mitokondrioaren gandorretan kokaturiko [[elektroien garraio kate]]ko proteina konplexuetara joaten dira eta bertan elektroiak eta H<sup>+</sup>ak askatzen dituzte. Kate horretan dauden hainbat proteinek H<sup>+</sup>ak mintz arteko gunera pasatzen dituzte eta gradiente handia sortarazten dute. Protoi hauek barrura itzultzeko joera izaten dute eta horretarako bide bakarra ATP sintasatik pasatzea da. Sartzen den hidrogeno protoi bakoitzeko ATP sintasak 120º biratzen ditu, horrela beraz, hiru pasatzen direnean bira osoa ematen du eta ATP molekula bat sintetizatzen du<ref name=":0" /><ref>{{Cite book|izena=|abizena=Christopher K. Mathews, K. E. Van Holde, Kevin G. Ahern|urtea=|izenburua=«15». Bioquímica|argitaletxea=Pearson Educación, S.A.|orrialdea=|orrialdeak=600-615|ISBN=9788478290536|hizkuntza=}}</ref>.
 
Antzera gertatzen da fotosintesiaren argitako fasean tilakoideen mintzean. Tilakoide barneko lumenean argi izpiak ur molekula hidrolisatzen duenean H<sup>+</sup>ak askatzen dira eta gradientea sortzen da. Tilakoidetik ateratzeko bide bakarra ATP sintasa dute<ref>{{Erreferentzia|izena=Wolfgang|abizena=Junge|izenburua=ATP Synthase|orrialdeak=631–657|abizena2=Nelson|izena2=Nathan|data=2015-06-02|url=https://www.annualreviews.org/doi/10.1146/annurev-biochem-060614-034124|aldizkaria=Annual Review of Biochemistry|alea=1|zenbakia=84|issn=0066-4154|doi=10.1146/annurev-biochem-060614-034124|sartze-data=2020-01-18}}</ref>.
 
== Historia ==
1960 eta 1970 hamarkadetan [[Paul D. Boyer]] estatubatuarrak ATP sintasaren errotazio ahalmena deskribatu zuen eta horri esker ATPa ekoizten zela esan zuen<ref>{{Erreferentzia|izenburua=The Nobel Prize in Chemistry 1997|hizkuntza=en-US|url=https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1997/boyer/facts/|aldizkaria=NobelPrize.org|sartze-data=2020-01-18}}</ref>. [[John E. Walker]] kanadarraren taldeak 1994 urtean ''F<sub>1</sub>'' konplexuaren egitura kristalinoa argitaratu zuen eta ''F<sub>0</sub>'' eta ''F<sub>1</sub>'' artean protoiak nola igarotzen diren azaldu zuen<ref>{{Erreferentzia|izenburua=The Nobel Prize in Chemistry 1997|hizkuntza=en-US|url=https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1997/walker/facts/|aldizkaria=NobelPrize.org|sartze-data=2020-01-18}}</ref>. Ikerlari biek 1997an [[Kimikako Nobel Saria]] irabazi zuten<ref>{{Erreferentzia|izenburua=The Nobel Prize in Chemistry 1997|hizkuntza=en-US|url=https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1997/summary/|aldizkaria=NobelPrize.org|sartze-data=2020-01-18}}</ref>.
 
== Erreferentziak ==