Entzimen zinetika: berrikuspenen arteko aldeak
Ezabatutako edukia Gehitutako edukia
No edit summary |
No edit summary |
||
11. lerroa:
Substratuaren kontzentrazioa oso handia denean entzimak asetu ohi dira. Entzima guztien gune aktiboak substratuz beteta daudenez, ez dira ES konplexu gehiago sortuko, eta beraz ez da produktu gehiago agertuko. Substratu molekulek entzima molekula guztiak hartu dituztenean erreakzioaren abiadura maximoa lortzen da, eta abiadura hori ez da gaindituko ezta substratu molekula gehiago gehituta ere.
== Michaelis-Mentenen ekuazioa ==
Asetasunaren ondorioak aztertzean, Michaelisek eta Mentenek entzima eta substratuaren arteko lotura ikertu zuten: substratuaren (S) kontzentrazioa handitzen denean entzima guztiek (E) entzima/substratu (ES) konplexura pasatuko dute. Konplexu honetatik agertuko da erreakzioaren produktua (P):
[[Fitxategi:Equilibrio enzima-sustrato.png|right|thumb|250px|Entzima eta substratuaren arteko erreakzioa produktu bat sortzeko. ''k<sub>1</sub>'', ''k<sub>-1</sub>'' eta ''k<sub>2</sub>'' erreakzioaren fasetan parte hartzen duten konstanteak dira.]]
Entzimen zinetikaren lehenengo ekuazio orokorra, beraz, honako hau izaten da:
<math>
E + S
\begin{matrix}
k_1 \\
\longrightarrow \\
\longleftarrow \\
k_{-1}
\end{matrix}
ES
\begin{matrix}
k_2 \\
\longrightarrow\\
\
\end{matrix}
E + P
</math>
Entzima/substratu (ES) konplexuaren sortze-abiadura hau izanen da:
<math>\frac{d[ES]}{dt} = k_1[E][S] - k_{-1}[ES] - k_2[ES] </math>
ES konplexuaren sortze eta desagertze prozesuak orekan daudenean honako hau beteko da:
<math>\frac{d[ES]}{dt} = k_1[E][S] - k_{-1}[ES] - k_2[ES] = 0</math>
Eta hortik abiatuta emaitza honetara iristen da:
<math>[ES] = \frac{k_1[E][S]}{k_{-1} + k_2}</math>
Era berean, Michaelis-Mentenen konstantea horrela definitzen da:
<math>K_m = \frac{k_{-1} + k_2}{k_1}</math>
Beraz:
<math>[ES] = \frac{[E][S]}{K_m}</math> (1)
| |||